超氧化物歧化酶丨Worthington牛红细胞超氧化物歧化酶研究

艾美捷Worthington超氧化物歧化酶背景：
【超氧化物歧化酶丨Worthington牛红细胞超氧化物歧化酶研究】超氧化物歧化酶 (SOD)催化O 2-自由基的破坏。
它保护氧代谢细胞免受超氧化物自由基的有害影响（Petkau et al . 1975; Fridovich 1972 1973; Lavelle et al . 1973; Paschen and Weser 1973）。它已由Malmstr?m等人进行了审查。（1975年）。
McCord (1974)发现SOD保护透明质酸盐免受自由基解聚，并指出外源性SOD可能具有抗炎作用(Salin and McCord 1975) 。 O 2-离子被认为在衰老、脂质过氧化和红细胞的过氧化溶血中很重要（Fee和Teitelbaum 1972），它是由各种酶促反应期间O 2的单价还原或通过电离辐射形成的。（另见Fee et al . 1975）。在白细胞吞噬过程中也会形成超氧化物自由基（Allen等人1974；DeChatelet等人1974）。另见Dionisi等人。（1975年）。温特伯恩等人. (1975)表明SOD缺乏可能导致亨氏体溶血性贫血。 Fridovich (1986)报道了超氧自由基的生物学效应。
超氧化物歧化酶在自然界广泛存在。格雷戈里等人。 (1974)表明它存在于所有氧代谢细胞中。 Hewitt和Morris (1975)在厌氧菌中发现了它。它已从多种来源中纯化，例如：真菌（Rapp等人1973）；绿豌豆(Sawda et al . 1972)；变形链球菌(Vance et al . 1972)；小麦胚芽（Beauchamp和Fridovich 1973）；大肠杆菌（Gregory等人， 1973年）；酿酒酵母（Goscin和Fridovich 1972）和粗糙脉孢菌（Misra和Fridovich 1972）。
三种超氧化物歧化酶的特征在于不同的金属含量。蓝绿色的 Cu(II)-Zn(II)酶来自人和牛的红细胞，酒红色的Mn(III)蛋白存在于大肠杆菌、鸡和大鼠中(Peeters-Joris et al . 1975)肝线粒体(Tyler 1975)和来自大肠杆菌的黄色Fe(III)酶(Villafranca et al . 1974) 。有趣的是，鸡肝细胞体酶是铜锌型（Weisiger和Fridovich 1973）。皮特斯-乔里斯等人。 (1975)显示大鼠许多器官中的SOD活性。格雷戈里等人。 (1973)报道了细胞内位点和功能。
以下数据适用的牛红细胞 SOD已被广泛研究。它与来自人类红细胞和牛心脏的酶相同（Bannister等人1971；Keele等人1971和Nyman 1960）。

艾美捷Worthington牛红细胞超氧化物歧化酶的化学性质：
分子量：32500 (Keele et al . 1971) 。
组成：超氧化物歧化酶由通过二硫键连接的两个相同分子量的亚基组成。分子量为 32500 (Keele et al . 1971) 。每个分子有两个Cu(II)和两个Zn(II)原子（Bannister et al . 1971）。 Richardson等人已经报道了晶体研究。（1972年）和利伯曼和费（1973年）。氨基酸序列由Steinman、Naik、Abernethy和Hill (1974)、Abernethy等人确定。 (1974)和埃文斯等人。（1974）；Richardson等人的亚基三级结构。（1975年）。罗蒂里奥等人. (1972 1973 1974)报道了铜和锌的作用。根据Forman和Fridovich (1973) ，锌具有结构稳定作用，而Cu 2+直接参与催化活性。另见Calabrese等人。 (1991) 。锌和铜都已被去除以产生脱辅基酶（Carrico和Deutsch 1970）。 Fee和同事发表了关于金属结合位点的研究（Fee 1973；Fee和DiCorleto 1973；Fee和Gaber 1972）。和酶活性(Fee et al . 1973) 。比姆等人。 (1974)用钴、汞和镉替代锌的报告。福尔曼等人。 (1973)和Rigo等人. (1975)表明组氨酸参与活性位点。 Stokes等人已经报道了核磁共振研究。 (1973)、Lieberman和Fee (1973)和Villafranca等人。（1974）。 Halliwell (1975)、Rigo等人已经报道了超氧化物歧化酶的活性和动力学。（1975年），菲尔登等人。（1974年），戈达等人。（1974年）、迈克尔逊（1974年）、霍奇森和弗里多维奇（1973年）、罗蒂里奥（1973年）以及格鲁诺和肖普（1989年）。
消光系数：该蛋白质的特殊之处在于它在 280 nm处不显示最大吸收（McCord和Fridovich 1969；Bannister等人1971）。根据Symonyan和Nalbandyan (1972) A 259 /A 680 = 30 。
等电点：4.95 (Bannister et al . 1971) 。
抑制剂：qing化物抑制铜锌SOD ，但对鸡肝线粒体的锰酶没有影响（Beauchamp ，在Weisiger和Fridovich 1973中）。 SOD被H 2 O 2灭活（Symonyan和Nalbandyan 1972 ， Fielden等人1973），并且可能受到通常与之相关的过氧化氢酶的保护（Bray等人1974）。哈茨等人。 (1973)发现在一些组织中，包括大脑皮层和甲状腺，存在SOD ，但不存在过氧化氢酶。
稳定性：SOD是一种异常稳定的酶，尽管它的脱辅酶非常不稳定。（福尔曼和弗里多维奇1973年）。 Worthington SOD在5°C下可保持其活性长达一年。
Worthington核心酶：包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I ，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。

超氧化物歧化酶丨Worthington牛红细胞超氧化物歧化酶研究

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